Las membranas biológicas juegan un papel crucial en casi todos los fenómenos celulares, aun nuestro entendimiento de la organización de las membranas es rudimentaria. Nosotros sugerimos que existe una analogía entre los problemas de la estructura de la membrana y de las proteínas.
Lo último es tremendamente diverso en la composición, función y estructura detallada. Cada tipo de molécula de proteína es estructuralmente única. Sin embargo, las generalizaciones acerca de la estructura de las proteínas han sido muy útiles en el entendimiento de las propiedades y funciones de las moléculas proteicas. Similarmente, generalizaciones validas pueden existir acerca de las vías en que las proteínas y lípidos son organizados en la membrana intacta.
Singer ha examinado recientemente en muchos modelos detallados considerables de la organización estructural grosa de las membranas, en términos de la termodinámica de los sistemas macromoleculares y en la luz de la entonces evidencia experimental disponible. De este análisis, fue concluido que la estructura de mosaico de las proteínas globulares alternantes y bicapa de fosfolípidos fue el único modelo de membrana entre aquellos analizados que fue simultáneamente consistente con las restricciones termodinámicas en que todos los datos experimentales. Desde que el artículo fue escrito, mucha nueva evidencia ha sido publicada y apoya fuertemente el modelo de mosaico. En particular el mosaico parece ser fluida y dinámica para muchos propósitos. En este artículo por tanto presentamos y discutimos un modelo de mosaico fluido de estructura de membrana y proponemos que es aplicable a la mayoría de membranas biológicas tales como plásmalema y membranas de diferentes organelos celulares tales como mitocondria y cloroplastos. Puede haber algunos otros sistemas similares a la membrana tales como mielina o las membranas de lipoproteína de pequeños virus que sugerimos sean rígidos al igual que fluidos estructuras de mosaicos pero tales sistemas de membrana no conciernen a este artículo.
Nuestros objetivos son : 1 revisar brevemente algunas de las macromoléculas termodinámicas en particular la membrana , los sistemas en un ambiente acuoso ., 2 para discutir algunas de las propiedades de las proteínas y lípidos de las membranas funcionales .. 3) para describir el modelo de mosaico fluido en detalle o para analizar una de la reciente y más directa evidencia experimental en términos de modelo y para mostrar que el modelo de mosaico fluido sugiere nuevas vías de entendimiento acerca del fenómeno de membrana
TERMODINAMIA Y ESTRUCTURA DE LA MEMBRANA
El modelo de mosaico fluido ha evolucionado por una serié de estadios de versiones previas o anteriores. Las consideraciones termodinámicas acerca de las membranas y componentes de membranas iniciados, son aun centrales a estos desarrollos a esos estadios. Estas consideraciones derivaron de estudios intensivos de 2 décadas sobre proteínas y ac .nucleicos, los principios termodinámicos involucrados son generales aplican a cualquier sistema macromolecular a un sistema acuoso estos principios y aplicación a sistemas de membrana son resumidos aquí para nuestros propósitos presentes dos tipos de interacciones covalentes son importantes hidrófobo e hidrófilo. Para las interacciones hidrofobicas es significante un grupo de factores termodinámicos que son responsables para el secuestro de grupos no polares o hidrofobicos desde el agua como por ejempló la inmiscibilidad de hidrocarbonos y agua. Para ser específicos esto requiere el gasto de 2. 6 k cal de energía libre para transferir un mol de metano de un medio no polar al agua a 25 grad centígrados. La contribuciones de energía libre de esta magnitud sumadas por los residuos de aminoácidos no polares de proteínas no solubles, no son debidos a la importancia primaria determinar la conformación, que las moléculas proteicas adoptan en la solución acuosa en que los residuos no polares son predominante mente secuestradas en el interior de las moléculas lejos del contacto con agua. Para las interacciones hidrofilicas es siguiente un grupo de factores termodinámicos indispensables para la preferencia de grupo polares iónicos de un ambiente acuoso más que no polar. Por ejemplo la energía libre requerida para transferir un mol de glicol bipolar del agua a acetona es cerca de 6 k cal a 26 grad centígrados mostrando que los pares de iones fuertemente prefieren estar en agua que un medio no polar. estos en los términos de energía libre relacionados sin duda proporcionan las razones por las que esencialmente todos los residuos iónicos de moléculas proteicas son observados por estar en contacto con agua usualmente en la superficie externa de la moléculas, de acuerdo a estudios cristalográfico de rx los argumentos termodinámicos aplican a residuos sacáridos
Esto requiere el gasto de energías libre para transferir un gasto sustancial de energía libre de agua a un solvente no polar y tales residuos estarán por tanto en un estado de energía libre baja en contacto con agua más que en un ambiente menos polar.
Hay otras interacciones no covalentes, tal como la unión a hidrogeno en interacciones electrostáticas, que también contribuyen a diferentes estructuras macromoléculas, sin embargo con respecto a la estructura grosa hay muchas probabilidades de magnitud secundaria comparado con interacciones hidrófobicas e hidrofilicas
La bicapa fosfolípida ilustro los efectos combinados de interacciones hidrofobicas e hidrofilicas en esta estructura las cadenas de ácidos grasos no polares de los fosfolípidos son secuestrados juntos lejos del contacto con agua por tanto maximiza la interacciones hidrofobicas más aun los grupos iónicos y bipolares están en contacto directo con la fase acuosa en la superficie exterior de la bicapa , por tanto hidrofilicas . En el caso de fosfolípidos bipolares tales como fosfatidil colina, las interacciones bipolares entre los pares de iones en la superficie de la bicapa pueden contribuir también a la estabilidad de la estructura de la bicapa.
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